Донецкая общеобразовательная школа I – III ступеней № 21

«Белки. Получение белков реакцией поликонденсации аминокислот. Первичная, вторичная и третичная структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз и цветные реакции. Биохимические функции белков».

Подготовила

учитель химии

учитель – методист

г. Донецк, 2016

«Жизнь – это способ существования белковых тел»

Тема урока. Белки. Получение белков реакцией поликонденсации аминокислот. Первичная, вторичная и третичная структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз и цветные реакции. Биохимические функции белков.

Цели урока. Ознакомить учащихся с белками как найвысшей степенью развития веществ в природе, которые обусловили появление жизни; показать их строение, свойства и разнообразие биологических функций; расширить понятие о реакции поликонденсации на примере получения белков, информировать школьников о гигиене питания, о сохранении своего здоровья. Развивать у учащихся логическое мышление.

Реактивы и оборудование. Таблица « Первичная, вторичная и третичная структуры белков». Реактивы: HNO3, NaOH, CuSO4, куриный белок, шерстяная нить, химическая посуда.

Метод урока. Информационно – развивающий.

Тип урока. Урок усвоения новых знаний и умений.

Ход урока

І. Организационный момент.

ІІ. Проверка домашнего задания, актуализация и коррекция опорных знаний.

Блицопрос

1. Объясните термин «аминокислота».

2. Назовите функциональные группы, которые входят в состав аминокислот.

3. Номенклатура аминокислот и их изомерия.

4. Почему аминокислоты проявляют амфотерные свойства? Напишите уравнения химических реакций.

5. Благодаря каким свойствам аминокислоты образуют полипептиды. Напишите реакцию поликонденсации аминокислот.

ІІІ. Сообщение темы, цели урока, мотивация учебной деятельности .

IV. Восприятие и первичное осознание нового материала.

Учитель.

«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким – либо белковым телом» - так написал Ф. Энгельс в своей книге «Анти – Дюринг». Недостаток белка в пище приводит к общему ослаблению организма, у детей – к замедлению умственного и физического развития. На сегодня больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белков. В сутки человеку необходимо 115 г белка, про запас белок не откладывается в отличие от углеводов и жиров, поэтому необходимо следить за своим рационом. Мы знакомы с вами с кератином – белком из которого состоят волосы, ногти, перья, кожа, - он выполняет строительную функцию; знакомы с белком пепсином – он содержится в желудочном соке и способен разрушать другие белки при пищеварении; белок тромбин участвует в свертывании крови; гормон поджелудочной железы - инсулин – регулирует обмен глюкозы; гемоглобин транспортирует О2 ко всем клеткам и тканям организма и т. д.

Откуда же берется это бесконечное многообразие белковых молекул, многообразие их функций и их особая роль в жизненных процессах? Для того, чтобы ответить на этот вопрос обратимся к составу и строению белков.

В состав белков входят атомы?...

Чтобы ответить на этот вопрос проведем разминку. Отгадайте загадки и объясните смысл ответов.

1. Он повсюду и везде:

В камне, в воздухе, в воде.

Он и в утренней росе

И в небес голубизне.

(кислород)

2. Я – самый легкий элемент,

В природе без меня ни шагу.

И с кислородом я в момент

3. В воздухе он главный газ,

Окружает всюду нас.

Угасает жизнь растений

Без него, без удобрений.

В наших клеточках живет

4. Отправились школьники как – то в поход

(К задаче химической это подход).

Ночью костер развели при луне,

Песенки пели о ярком огне.

Отбросьте в сторонку свои сантименты:

Какие горели в огне элементы?

(углерод, водород)

Да, правильно, это главные химические элементы, входящие в состав белка.

Об этих четырех элементах можно сказать словами Шиллера « Четыре элемента, сливаясь вместе, дают жизнь и строят мир».

Белки – это природные полимеры, состоящие из остатков α – аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при их различных комбинациях. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Историческая справка.

Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х гг. XIX в. Это была уреидная теория строения белка.

В 1903г. немецким ученым была высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью.

Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 70 – 88 гг. XIX в. , русским ученым. Эта теория получила подтверждение в современных работах.

Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. Получают белки реакцией поликонденсации аминокислот:

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20 ">

NH2 - CH – C – N – CH – C – N – CH – C - … + nH2O →

⸗ O ⸗ O ⸗ O

→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …

̀ OH ̀ OH ̀ OH

4. Учитель демонстрирует опыт: горение шерстяной нити; ощущается запах паленых перьев – так можно отличить шерсть от тканей других видов.

V. Обобщение и систематизация знаний.

1. Составьте опорный конспект по белкам.

основа жизни ← Белки → полипептиды

(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ структуры белка

химичес цветные функции

кие св-ва реакции белка

2. Напишите уравнения реакции образования дипептида из глицина и валина.

VI. Подведение итога урока, домашнее задание.

Выучить §38 с. 178 – 184. Выполнить тестовые задания с. 183.

Как известно, белки - основа зарождения жизни на нашей планете. По именно коацерватная капля, состоящая из молекул пептидов, стала основой зарождения живого. Это и не вызывает сомнений, ведь анализ внутреннего состава любого представителя биомассы показывает, что эти вещества есть во всем: растениях, животных, микроорганизмах, грибах, вирусах. Причем они очень разнообразны и макромолекулярны по природе.

Названий у этих структур четыре, все они являются синонимами:

• белки;
• протеины;
• полипептиды;
• пептиды.

Белковые молекулы

Их количество поистине неисчислимо. При этом все белковые молекулы можно разделить на две большие группы:

• простые - состоят только из аминокислотных последовательностей, соединенных пептидными связями;
• сложные - строение и структура белка характеризуются дополнительными протолитическими (простетическими) группами, называемыми еще кофакторами.

При этом сложные молекулы также имеют свою классификацию.

Градация сложных пептидов

1. Гликопротеиды - тесно связанные соединения белка и углевода. В структуру молекулы вплетаются простетические группы мукополисахаридов.
2. Липопротеиды - комплексное соединение из белка и липида.
3. Металлопротеиды - в качестве простетической группы выступают ионы металлов (железо, марганец, медь и другие).
4. Нуклеопротеиды - связь белка и нуклеиновых кислот (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеиды - конформация протеина и остатка ортофосфорной кислоты.
6. Хромопротеиды - очень схожи с металлопротеидами, однако элемент, входящий в состав простетической группы, представляет собой целый окрашенный комплекс (красный - гемоглобин, зеленый - хлорофилл и так далее).

У каждой рассмотренной группы строение и свойства белков различны. Функции, которые они выполняют, также варьируются в зависимости от типа молекулы.

Химическое строение белков

С данной точки зрения протеины - это длинная, массивная цепь аминокислотных остатков, соединяющихся между собой специфическими связями, называемыми пептидными. От боковых структур кислот отходят ответвления - радикалы. Такое строение молекулы было открыто Э. Фишером в начале XXI века.

Позже более подробно были изучены белки, строение и функции белков. Стало ясно, что аминокислот, образующих структуру пептида, всего 20, но они способны комбинироваться самым разным способом. Отсюда и разнообразие полипептидных структур. Кроме того, в процессе жизнедеятельности и выполнения своих функций белки способны претерпевать ряд химических превращений. В результате они меняют структуру, и появляется уже совсем новый тип соединения.

Чтобы разорвать пептидную связь, то есть нарушить белок, строение цепей, нужно подобрать очень жесткие условия (действие высоких температур, кислот или щелочей, катализатора). Это объясняется высокой прочностью в молекуле, а именно в пептидной группе.

Обнаружение белковой структуры в условиях лаборатории проводится при помощи биуретовой реакции - воздействия на полипептид свежеосажденным (II). Комплекс пептидной группы и иона меди дает ярко-фиолетовую окраску.

Существует четыре основные структурные организации, каждая из которых имеет свои особенности строения белков.

Уровни организации: первичная структура

Как уже упоминалось выше, пептид - это последовательность аминокислотных остатков с включениями, коферментами или же без них. Так вот первичной называют такую структуру молекулы, которая является природной, естественной, представляет собой истинно аминокислоты, соединенные пептидными связями, и больше ничего. То есть полипептид линейного строения. При этом особенности строения белков такого плана - в том, что такое сочетание кислот является определяющим для выполнения функций белковой молекулы. Благодаря наличию данных особенностей возможно не только идентифицировать пептид, но и предсказать свойства и роль совершенно нового, еще не открытого. Примеры пептидов, обладающих природным первичным строением, - инсулин, пепсин, химотрипсин и другие.

Вторичная конформация

Строение и свойства белков этой категории несколько меняются. Такая структура может сформироваться изначально от природы либо при воздействии на первичную жестким гидролизом, температурой или иными условиями.

Данная конформация имеет три разновидности:

1. Ровные, правильные, стереорегулярные витки, построенные из остатков аминокислот, которые закручиваются вокруг основной оси соединения. Удерживаются вместе только возникающими между кислородом одной пептидной группировки и водородом другой. Причем строение считается правильным из-за того, что витки равномерно повторяются через каждые 4 звена. Такая структура может быть как левозакрученной, так и правозакрученной. Но в большинстве известных белков преобладает правовращающий изомер. Такие конформации принято называть альфа-структурами.
2. Состав и строение белков следующего типа отличается от предыдущего тем, что водородные связи образуются не между рядом стоящими по одной стороне молекулы остатками, а между значительно удаленными, причем на достаточно большое расстояние. По этой причине вся структура принимает вид нескольких волнообразных, извитых змейкой полипептидных цепочек. Есть одна особенность, которую должен проявлять белок. Строение аминокислот на ответвлениях должно быть максимально коротким, как у глицина или аланина, например. Этот тип вторичной конформации носит название бета-листов за способность будто слипаться при образовании общей структуры.
3. Относящееся к третьему типу строение белка биология обозначает как сложные, разноразбросанные, неупорядоченные фрагменты, не обладающие стереорегулярностью и способные изменять структуру под воздействием внешних условий.

Примеров белков, имеющих вторичную структуру от природы, не выявлено.

Третичное образование

Это достаточно сложная конформация, имеющая название "глобула". Что собой представляет такой белок? Строение его основывается на вторичной структуре, однако добавляются новые типы взаимодействий между атомами группировок, и вся молекула словно сворачивается, ориентируясь, таким образом, на то, чтобы гидрофильные группировки были направлены внутрь глобулы, а гидрофобные - наружу.

Этим объясняется заряд белковой молекулы в коллоидных растворах воды. Какие же типы взаимодействий здесь присутствуют?

1. Водородные связи - остаются без изменений между теми же самыми частями, что и во вторичной структуре.
2. взаимодействия - возникают при растворении полипептида в воде.
3. Ионные притяжения - образуются между разнозаряженными группами аминокислотных остатков (радикалов).
4. Ковалентные взаимодействия - способны формироваться между конкретными кислотными участками - молекулами цистеина, вернее, их хвостами.

Таким образом, состав и строение белков, обладающих третичной структурой, можно описать как свернутые в глобулы полипептидные цепи, удерживающие и стабилизирующие свою конформацию за счет разных типов химических взаимодействий. Примеры таких пептидов: фосфоглицераткеназа, тРНК, альфа-кератин, фиброин шелка и другие.

Четвертичная структура

Это одна из самых сложных глобул, которую образуют белки. Строение и функции белков подобного плана очень многогранны и специфичны.

Что собой представляет такая конформация? Это несколько (в некоторых случаях десятки) крупных и мелких полипептидных цепей, которые формируются независимо друг от друга. Но затем за счет тех же взаимодействий, что мы рассматривали для третичной структуры, все эти пептиды скручиваются и переплетаются между собой. Таким образом получаются сложные конформационные глобулы, которые могут содержать и атомы металлов, и липидные группировки, и углеводные. Примеры таких белков: ДНК-полимераза, белковая оболочка табачного вируса, гемоглобин и другие.

Все рассмотренные нами структуры пептидов имеют свои методы идентификации в лабораторных условиях, основанные на современных возможностях использования хроматографии, центрифугирования, электронной и оптической микроскопии и высоких компьютерных технологиях.

Выполняемые функции

Строение и функции белков тесно коррелируют друг с другом. То есть каждый пептид играет определенную роль, уникальную и специфическую. Встречаются и такие, которые способны выполнять в одной живой клетке сразу несколько значительных операций. Однако можно в обобщенном виде выразить основные функции белковых молекул в организмах живых существ:

1. Обеспечение движения. Одноклеточные организмы, либо органеллы, или некоторые виды клеток способны к передвижениям, сокращениям, перемещениям. Это обеспечивается белками, входящими в состав структуры их двигательного аппарата: ресничек, жгутиков, цитоплазматической мембраны. Если же говорить о неспособных к перемещениям клетках, то белки могут способствовать их сокращению (миозин мышц).
2. Питательная или резервная функция. Представляет собой накопление белковых молекул в яйцеклетках, зародышах и семенах растений для дальнейшего восполнения недостающих питательных веществ. При расщеплении пептиды дают аминокислоты и биологически активные вещества, которые необходимы для нормального развития живых организмов.
3. Энергетическая функция. Помимо углеводов, силы организму могут давать и белки. При распаде 1 г пептида высвобождается 17,6 кДж полезной энергии в форме аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), которая расходуется на процессы жизнедеятельности.
4. Сигнальная и Заключается в осуществлении тщательного контроля за происходящими процессами и передачи сигналов от клеток к тканям, от них к органам, от последних к системам и так далее. Типичным примером может служить инсулин, который строго фиксирует количество глюкозы в крови.
5. Рецепторная функция. Осуществляется путем изменения конформации пептида с одной стороны мембраны и вовлечения в реструктуризацию другого конца. При этом и происходит передача сигнала и необходимой информации. Чаще всего такие белки встраиваются в цитоплазматические мембраны клеток и осуществляют строгий контроль над всеми веществами, проходящими через нее. Также оповещают о химических и физических изменениях окружающей среды.
6. Транспортная функция пептидов. Ее осуществляют белки-каналы и белки-переносчики. Роль их очевидна - транспортировка необходимых молекул к местам с низкой концентрацией из частей с высокой. Типичным примером служит перенос кислорода и диоксида углерода по органам и тканям белком гемоглобином. Ими же осуществляется доставка соединений с невысокой молекулярной массой через мембрану клетки внутрь.
7. Структурная функция. Одна из важнейших из тех, которые выполняет белок. Строение всех клеток, их органелл обеспечивается именно пептидами. Они подобно каркасу задают форму и структуру. Кроме того, они же ее поддерживают и видоизменяют в случае необходимости. Поэтому для роста и развития всем живым организмам необходимы белки в рационе питания. К таким пептидам можно отнести эластин, тубулин, коллаген, актин, кератин и другие.
8. Каталитическая функция. Ее выполняют ферменты. Многочисленные и разнообразные, они ускоряют все химические и биохимические реакции в организме. Без их участия обычное яблоко в желудке смогло бы перевариться только за два дня, с большой вероятностью загнив при этом. Под действием каталазы, пероксидазы и других ферментов этот процесс происходит за два часа. В целом именно благодаря такой роли белков осуществляется анаболизм и катаболизм, то есть пластический и

Защитная роль

Существует несколько типов угроз, от которых белки призваны оберегать организм.

Во-первых, травмирующих реагентов, газов, молекул, веществ различного спектра действия. Пептиды способны вступать с ними в химическое взаимодействие, переводя в безобидную форму или же просто нейтрализуя.

Во-вторых, физическая угроза со стороны ран - если белок фибриноген вовремя не трансформируется в фибрин на месте травмы, то кровь не свернется, а значит, закупорка не произойдет. Затем, наоборот, понадобится пептид плазмин, способный сгусток рассосать и восстановить проходимость сосуда.

В-третьих, угроза иммунитету. Строение и значение белков, формирующих иммунную защиту, крайне важны. Антитела, иммуноглобулины, интерфероны - все это важные и значимые элементы лимфатической и иммунной системы человека. Любая чужеродная частица, вредоносная молекула, отмершая часть клетки или целая структура подвергается немедленному исследованию со стороны пептидного соединения. Именно поэтому человек может самостоятельно, без помощи лекарственных средств, ежедневно защищать себя от инфекций и несложных вирусов.

Физические свойства

Строение белка клетки весьма специфично и зависит от выполняемой функции. А вот физические свойства всех пептидов схожи и сводятся к следующим характеристикам.

1. Вес молекулы - до 1000000 Дальтон.
2. В водном растворе формируют коллоидные системы. Там структура приобретает заряд, способный варьироваться в зависимости от кислотности среды.
3. При воздействии жестких условий (облучение, кислота или щелочь, температура и так далее) способны переходить на другие уровни конформаций, то есть денатурировать. Данный процесс в 90% случаев необратим. Однако существует и обратный сдвиг - ренатурация.

Это основные свойства физической характеристики пептидов.

Прежде чем рассказать о важнейших физических и химических свойствах белка, нужно знать из чего он состоит, какая у него структура. Белки - это важный природный биополимер, фундаментом для него служат аминокислоты.

Что такое аминокислоты

Это органические соединения, в состав которых входят карбоксильная и аминная группы. Благодаря первой группе у них есть углерод, кислород и водород, а другой - азот и водород. Самыми важными считаются альфа-аминокислоты, потому что они нужны для образования белков.

Существуют незаменимые аминокислоты, которые называются протеиногенные. Вот они и отвечают за появление белков. Их имеется всего 20, а белковых соединений они могут образовывать бесчисленное множество. При этом ни один из них не будет полностью идентичным другому. Это возможно благодаря комбинациям элементов, которые есть в этих аминокислотах.

Их синтез не происходит в организме. Поэтому туда они попадают вместе с продуктами питания. Если человек получает их в недостаточном количестве, то возможно нарушение нормального функционирования различных систем. Белки образуются благодаря реакции поликонденсации.

Белки и их структура

Прежде чем перейти к физическим свойствам белков, стоит дать более точное определение этому органическому соединению. Белки - это одни из наиболее значимых биоорганических соединений, которые образуются благодаря аминокислотам и принимают участие во многих процессах, происходящих в организме.

Структура этих соединений зависит от того, в каком порядке чередуются остатки аминокислот. В результате этого она бывает следующая:

• первичная (линейная);
• вторичная (спиралевидная);
• третичная (глобулярная).

Их классификация

Из-за огромного разнообразия белковых соединений и различной степени сложности их состава и разной структуры, для удобства существуют классификации, которые опираются на эти признаки.

По своему составу они бывают следующими:

• простые;
• сложные, которые подразделяются в свою очередь на:

1. соединение белка и углеводов;
2. соединение белков и жиров;
3. соединение белковых молекул и нуклеиновых кислот.

По растворимости:

• водорастворимые;
• жирорастворимые.

Небольшая характеристика белковых соединений

Прежде чем перейти к физическим и химическим свойствам белков, будет полезно дать им небольшую характеристику. Конечно, их свойства имеют важное значение для нормального функционирования живого организма. По своему изначальному состоянию это твердые вещества, которые либо растворяются в различных жидкостях, либо нет.

Если говорить кратко о физических свойствах белков, то они обуславливают многие важнейшие биологические процессы в организме. Например, такие как транспортировка веществ, строительная функция и др. Физические свойства белков зависят от того, являются они растворимыми или нет. Вот как раз об этих особенностях и будет написано дальше.

Физические свойства белков

Выше уже написано об их агрегатном состоянии и растворимости. Поэтому переходим к следующим свойствам:

1. У них имеется большая молекулярная масса, которая зависит от определенных условий среды.
2. Их растворимость имеет большой диапазон, вследствие чего становится возможным электрофорез - метод, с помощью которого выделяются белки из смесей.

Химические свойства белковых соединений

Читатели теперь знают, какими физическими свойствами обладают белки. Теперь нужно рассказать о не менее важных, химических. Они перечислены ниже:

1. Денатурация . Свертывание белка под воздействием высоких температур, сильных кислот или щелочей. При денатурации сохраняется только первичная структура, а все биологические свойства белков теряются.
2. Гидролиз . В результате его образуются простые белки и аминокислоты, потому что происходит разрушение первичной структуры. Он является основой процесса пищеварения.
3. Качественные реакции на определение белка . Их всего две, а третья нужна для того, чтобы обнаружить серу в данных соединениях.
4. Биуретовая реакция. На белки воздействуют осадком гидроксида меди. В итоге происходит окрашивание в фиолетовый цвет.
5. Ксантопротеиновая реакция . Воздействие осуществляется при помощи концентрированной азотной кислоты. В результате этой реакции получается белый осадок, который при нагревании становится желтым. А если добавить водный аммиачный раствор, то появляется оранжевый цвет.
6. Определение серы в белках . Когда происходит горение белков, то начинает ощущаться запах "жженого рога". Это явление объясняется тем, что в них содержится сера.

Итак, это были все физические и химические свойства белков. Но, конечно, не только из-за них они считаются важнейшими компонентами живого организма. Они обусловливают важнейшие биологические функции.

Биологические свойства белков

Нами были рассмотрены физические свойства белков в химии. Но стоит также обязательно рассказать о том, какое влияние они оказывают на организм и почему без них он не будет полноценно функционировать. Ниже перечислены функции белков:

1. ферментативная. Большинство реакций в организме протекает с участием ферментов, которые имеют белковое происхождение;
2. транспортная. Данные элементы осуществляют доставку других важных молекул в ткани и органы. Одним из самых значимых транспортных белков является гемоглобин;
3. структурная. Белки являются главным строительным материалом для многих тканей (мышечной, покровной, опорной);
4. защитная. Антитела и антитоксины представляют собой особый вид белковых соединений, которые составляют основу иммунитета;
5. сигнальная. Рецепторы, которые отвечают за работу органов чувств, тоже имеют в своей структуре белки;
6. запасающая. Данную функцию выполняют особые белки, которые могут быть строительным материалом и являться источниками дополнительной энергии во время развития новых организмов.

Белки способны превращаться в жиры и углеводы. А вот они не смогут стать белками. Поэтому недостаток именно этих соединений особенно опасен для живого организма. Выделяемая при энергия невелика и уступает в этом отношении жирам и углеводам. Однако именно они являются источником незаменимых аминокислот в организме.

Как понять, что в организме не хватает белка? У человека ухудшается самочувствие, наступает быстрая истощаемость и утомляемость. Прекрасными источниками белка являются различные сорта пшеницы, мясные и рыбные продукты, молочные, яйца и некоторые виды зернобобовых культур.

Важно знать не только физические свойства белков, но и химические, а также то, какое значение они имеют для организма с биологической точки зрения. Белковые соединения уникальны тем, что являются источниками незаменимых аминокислот, которые нужны для нормального функционирования человеческого организма.

Прежде чем рассказать про свойства белков, стоит дать краткое определение данному понятию. Это высокомолекулярные органические вещества, которые состоят из соединенных пептидной связью альфа-аминокислот. Белки являются важной частью питания человека и животных, поскольку не все аминокислоты вырабатываются организмом - некоторые поступают именно с едой. Каковы же их свойства и функции?

Амфотерность

Это первая особенность белков. Под амфотерностью подразумевается их способность проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Белки в своей структуре имеют несколько видов химических группировок, которые способны ионизировать в растворе Н 2 О. К таковым относятся:

• Карбоксильные остатки. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, если быть точнее.
• Азотсодержащие группы. ε-аминогруппа лизина, аргининовый остаток CNH(NH 2) и имидазольный остаток гетероциклической альфа-аминокислоты под названием гистидин.

У каждого белка имеется такая особенность, как изоэлектрическая точка. Под данным понятием понимают кислотность среды, при которой поверхность или молекула не имеет электрического заряда. При таких условиях сводится к минимуму гидратация и растворимость белка.

Показатель определяется соотношением основных и кислых аминокислотных остатков. В первом случае точка приходится на щелочную область. Во втором - на кислую.

Растворимость

По данному свойству белки подразделяются на небольшую классификацию. Вот какими они бывают:

• Растворимыми . Их называют альбуминами. Они умеренно растворяются в концентрированных соляных растворах и сворачиваются при нагревании. Эта реакция называется денатурацией. Молекулярная масса альбуминов составляет около 65 000. В них нет углеводов. А вещества, которые состоят из альбумина, именуются альбуминоидами. К таковым относится яичный белок, семена растений и сыворотка крови.
• Нерастворимыми . Их называют склеропротеинами. Яркий пример - кератин, фибриллярный белок с механической прочностью, уступающей только хитину. Именно из этого вещества состоят ногти, волосы, рамфотека птичьих клювов и перьев, а также рога носорога. Еще в эту группу белков включены цитокератины. Это структурный материал внутриклеточных филаментов цитоскелета клеток эпителия. Еще к нерастворимым белкам относят фибриллярный белок под названием фиброин.
• Гидрофильными . Они активно взаимодействуют с водой и впитывают ее. К таковым относятся белки межклеточного вещества, ядра и цитоплазмы. В том числе пресловутый фиброин и кератин.
• Гидрофобными . Они отталкивают воду. К ним относятся белки, являющиеся составляющими биологических мембран.

Денатурация

Так называется процесс видоизменения белковой молекулы под воздействием определенных дестабилизирующих факторов. При этом аминокислотная последовательность остается той же. Но белки теряют их естественные свойства (гидрофильность, растворимость и другие).

Стоит отметить, что любое весомое изменение внешних условий способно привести к нарушениям структур белка. Чаще всего денатурацию провоцирует повышение температуры, а также оказываемое на белок воздействие щелочи, сильной кислоты, радиации, соли тяжелых металлов и даже определенных растворителей.

Интересно, что нередко денатурация приводит к тому, что частицы белка агрегатируются в более крупные. Ярким примером является, например, яичница. Всем ведь знакомо, как в процессе жарки белок образуется из прозрачной жидкости.

Еще следует рассказать о таком явлении, как ренатурация. Этот процесс обратен денатурации. Во время него белки возвращаются к природной структуре. И это действительно возможно. Группа химиков из США и Австралии нашла способ, с помощью которого можно ренатурировать сваренное вкрутую яйцо. Уйдет на это всего несколько минут. А потребуется для этого мочевина (диамид угольной кислоты) и центрифугирование.

Структура

О ней необходимо сказать в отдельности, раз речь идет о значении белков. Всего выделяют четыре уровня структурной организации:

• Первичная . Подразумевается последовательность остатков аминокислот в цепи полипептидов. Главная особенность - это консервативные мотивы. Так называются устойчивые сочетания остатков аминокислот. Они есть во многих сложных и простых белках.
• Вторичная . Имеется в виду упорядочивание какого-либо локального фрагмента цепи полипептидов, которое стабилизируют водородные связи.
• Третичная . Так обозначается пространственное строение цепи полипептидов. Состоит данный уровень из некоторых вторичных элементов (их стабилизируют разные типы взаимодействий, где гидрофобные являются важнейшими). Здесь в стабилизации участвуют ионные, водородные, ковалентные связи.
• Четвертичная . Ее еще называют доменной или субъединичной. Данный уровень состоит из взаимного расположения цепей полипептидов в составе цельного белкового комплекса. Интересно, что в состав белков с четвертичной структурой входят не только идентичные, но еще и отличающиеся цепочки полипептидов.

Данное деление было предложено датским биохимиком по имени К. Линдстрем-Ланг. И пусть считается, что оно устарело, пользоваться им все равно продолжают.

Типы строения

Рассказывая про свойства белков, следует также отметить, что эти вещества делятся на три группы в соответствии с типом строения. А именно:

• Фибриллярные белки. Они имеют нитевидную вытянутую структуру и большую молекулярную массу. Большинство из них не растворяется в воде. Структура этих белков стабилизируется взаимодействиями между полипептидными цепями (они состоят как минимум из двух остатков аминокислот). Именно фибриллярные вещества образуют полимер, фибриллы, микротрубочки и микрофиламенты.
• Глобулярные белки. Вид структуры обуславливает их растворимость в воде. А общая форма молекулы отличается сферичностью.
• Мембранные белки. Строение этих веществ имеет интересную особенность. У них есть домены, которые пересекают клеточную мембрану, но их части выступают в цитоплазму и межклеточное окружение. Эти белки играют роль рецепторов - передают сигналы и отвечают за трансмембранную транспортировку питательных веществ. Важно оговориться, что они весьма специфичны. Каждый белок пропускает лишь определенную молекулу или сигнал.

Простые

О них тоже можно рассказать чуть подробнее. Простые белки состоят лишь из цепей полипептидов. К ним относятся:

• Протамин . Ядерный низкомолекулярный белок. Его присутствие является защитой ДНК от действия нуклеаз - ферментов, атакующих нуклеиновые кислоты.
• Гистоны . Сильноосновные простые белки. Они сосредоточены в ядрах клеток растений и животных. Принимают участие в «упаковке» ДНК-нитей в ядре, а еще в таких процессах, как репарация, репликация и транскрипция.
• Альбумины . О них уже говорилось выше. Самые известные альбумины - сывороточный и яичный.
• Глобулин . Участвует в свертывании крови, а также в других иммунных реакциях.
• Проламины . Это запасные белки злаков. Названия у них всегда разные. У пшеницы они именуются птиалинами. У ячменя - гордеинами. У овса - авснинами. Интересно, что проламины делятся на свои классы белков. Их всего две: S-богатые (с содержанием серы) и S-бедные (без нее).

Сложные

Что касательно сложных белков? Они содержат простетические группы или те, в которых нет аминокислот. К ним относятся:

• Гликопротеины . В их состав входят углеводные остатки с ковалентной связью. Эти сложные белки - важнейший структурный компонент клеточных мембран. К ним относятся также многие гормоны. А еще гликопротеины эритроцитовых мембран определяют группу крови.
• Липопротеины . Состоят из липидов (жироподобных веществ) и играют роль «транспорта» данных веществ в крови.
• Металлопротеиды . Эти белки в организме имеют огромное значение, так как без них не протекает обмен железа. В состав их молекул входят ионы металлов. А типичными представителями данного класса являются трансферрин, гемосидерин и ферритин.
• Нуклеопротеиды . Состоят из РКН и ДНК, не имеющих ковалентной связи. Яркий представитель - хроматин. Именно в его составе реализуется генетическая информация, репарируется и реплицируется ДНК.
• Фосфопротеины . Их составляют остатки фосфорной кислоты, связанные ковалентно. В качестве примера можно привести казеин, который изначально содержится в молоке, как соль кальция (в связанном виде).
• Хромопротеиды . У них простое строение: белок и окрашенный компонент, относящийся к простетической группе. Они принимают участие в клеточном дыхании, фотосинтезе, окислительно-восстановительных реакциях и т. д. Также без хромопротеидов не происходит аккумулирование энергии.

Обмен веществ

Выше уже было многое рассказано про физико-химические свойства белков. Об их роли в обмене веществ тоже нужно упомянуть.

Есть аминокислоты, являющиеся незаменимыми, поскольку они не синтезируются живыми организмами. Млекопитающие сами получают их из пищи. В процессе ее переваривания белок разрушается. Начинается этот процесс с денатурации, когда его помещают в кислотную среду. Затем - гидролиз, в котором участвуют ферменты.

Определенные аминокислоты, которые в итоге получает организм, участвуют в процессе синтеза белков, свойства которых необходимы для его полноценного существования. А оставшаяся часть перерабатывается в глюкозу - моносахарид, являющийся одним из основных источников энергии. Белок очень важен в условиях диет или голодания. Если он не будет поступать вместе с едой - организм начнет «есть себя» - перерабатывать собственные белки, особенно мускульные.

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах. Любой белок - это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах - это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

Вещества животного происхождения

Их рассмотрению необходимо уделить особое внимание. Животный белок - это вещество, содержащийся в яйцах, мясе, молочных продуктах, птице, морепродуктах и рыбе. В них имеются все аминокислоты, необходимые организму, в том числе и 9 незаменимых. Вот целый ряд важнейших функций, которые выполняет животный белок:

• Катализ множества химических реакций. Данное вещество запускает их и ускоряет. За это «ответственны» ферментативные белки. Если в организм не будет поступать их достаточное количество, то окисление и восстановление, соединение и разрыв молекулярных связей, а также транспортировка веществ не будут протекать полноценно. Интересно, что лишь малая часть аминокислот вступают в различного рода взаимодействия. И еще меньшее количество (3-4 остатка) непосредственно задействовано в катализе. Все ферменты делят на шесть классов - оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Каждый из них отвечает за ту или иную реакцию.
• Формирование цитоскелета, образующего структуру клеток.
• Иммунная, химическая и физическая защита.
• Транспортировка важных компонентов, необходимых для роста и развития клеток.
• Передача электрических импульсов, важных для работы всего организма, поскольку без них невозможно взаимодействие клеток.

И это далеко не все возможные функции. Но даже так понятна значимость данных веществ. Синтез белка в клетках и в организме невозможен, если человек не будет употреблять в пищу его источники. А ими является мясо индейки, говядина, баранина, крольчатина. Еще много белка содержится в яйцах, сметане, йогурте, твороге, молоке. Также активировать синтез белка в клетках организма можно, добавив в свой рацион ветчину, субпродукты, колбасу, тушенку и телятину.

Белки

– биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты, связанные между собой пептидными связями.
Выделяют аминокислоты гидрофобные и гидрофильные , которые, в свою очередь, делятся на кислые, основные и нейтральные. Особенностью a-аминокислот является их способность взаимодействовать друг с другом с образованием пептидов.
Выделяют:

1. дипептиды (карнозин и ансерин , локализующиеся в митохондриях; будучи АО, предотвращающие их набухание);

2. олигопептиды, включающие до 10 аминокислотных остатков. Например: трипептид глутатион служит одним из главных восстановителей в АРЗ, которая регулирует интенсивность ПОЛ. Вазопрессин и окситоцин — гормоны задней доли гипофиза, включают 9 аминокислот.

Существуют полипептид ы и в зависимости от проявляемых ими свойств их относят к различного класса соединениям. Медики считают, если парентеральное введение полипептида вызывает отторжение (аллергическую реакцию), то его следует считать белком ; если же подобного явления не наблюдается, то термин остаётся прежним (полипептид ). Гормон аденогипофиза АКТГ , влияющий на секрецию ГКС в коре надпочечников, относят к полипептидам (39 аминокислот), а инсулин , состоящий из 51 мономера и способный спровоцировать иммунный ответ, — протеин.

Уровни организации белковой молекулы.

Любой полимер стремится принять более энергетически выгодную конформацию, которая удерживается за счёт образования добавочных связей, что осуществляется с помощью группировок радикалов аминокислот. Принято выделять четыре уровня структурной организации протеинов. Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи, ковалентно связанных пептидными (амидными ) связями, а соседние радикалы находятся под углом 180 0 (транс-форма). Наличие более 2-х десятков различных протеиногенных аминокислот и способность их связываться в разной последовательности и обусловливает многообразие белков в природе и выполнение ими самых различных функций. Первичная структура протеинов отдельного человека генетически заложена и передаётся от родителей с помощью полинуклеотидов ДНК и РНК. В зависимости от природы радикалов и с помощью специальных белков – шаперонов синтезируемая полипептидная цепь укладывается в пространстве – фолдинг белков .

Вторичная структура белка имеет вид спирали либо β-складчатого слоя. Фибриллярные белки (коллаген, эластин) имеют бета-структуру . Чередование спирализованных и аморфных (неупорядоченных) участков позволяет им сближаться и с помощью шаперонов формируют более плотно упакованную молекулу — третичную структуру.

Объединение нескольких полипептидных цепей в пространстве и создание в функциональном отношении макромолекулярного образования формирует четвертичную структуру белка. Такие мицеллы принято называть олиго- или мультимерами , а их компоненты – субъединицами (протомерами ). Белок с четвертичной структурой обладает биологической активностью только при условии, если все субъединицы его связаны между собой.

Таким образом, любой природный протеин характеризуется уникальной организацией, которая и обеспечивает его физико-химические, биологические и физиологические функции.

Физико-химические свойства.

Белки обладают большими размерами и высокой молекулярной массой, которая колеблется от 6000 – 1000000 Дальтон и выше в зависимости от количества аминокислот и числа протомеров. Молекулы их имеют различные формы: фибриллярную – в ней сохраняется вторичная структура; глобулярную – имеющую более высокую организацию; и смешанную. Растворимость белков зависит от размеров и формы молекулы, от природы радикалов аминокислот. Глобулярные белки хорошо растворимы в воде, а фибриллярные или мало- или не растворимы.

Свойства белковых растворов: имеют низкое осмотическое, но высокое онкотическое давление; высокую вязкость; слабую способность к диффузии; часто мутные; опалесцируют (явление Тиндаля ), — всё это используется при выделении, очистке, изучении нативных белков. В основе разделения компонентов биологической смеси лежит их осаждение. Обратимое осаждение называют высаливанием , развивающимся при действии солей щелочных металлов, солей аммония, разбавленных щелочей и кислот. Его используют для получения чистых фракций, сохранивших нативные структуру и свойства.

Степень ионизации белковой молекулы и её стабильность в растворе определяются рН среды. Значение рН раствора, при котором заряд частицы стремится к нулю, называют изоэлектрической точкой . Такие молекулы способны перемещаться в электрическом поле; скорость движения прямо пропорциональна величине заряда и обратно пропорциональна массе глобулы, что лежит в основе электрофореза для разделения белков сыворотки.

Необратимое осаждение — денатурация . Если реагент проникает вглубь мицеллы и разрушает добавочные связи, уложенная компактно нить разворачивается. Сближающиеся молекулы за счёт высвободившихся группировок склеиваются и выпадают в осадок или флотируют и теряют свои биологические свойства. Денатурирующие факторы: физические (температура выше 40 0 , различные виды излучений: рентгеновское, α-, β-, γ, УФЛ); химические (концентрированные кислоты, щёлочи, соли тяжёлых металлов, мочевину, алкалоиды, некоторые лекарства, яды). Денатурация применяется в асептике и антисептике, а также в биохимических исследованиях.

Белки обладают различными свойствами (Табл. 1.1).

Таблица 1.1

Биологические свойства протеинов

Специфичность	обусловливается уникальным аминокислотным составом каждого белка, что детерминировано генетически и обеспечивает адаптацию организма к изменяющимся условиям внешней среды, но с другой стороны — требует учитывать этот факт при переливании крови, трансплантации органов и тканей.
Лигандность	способность радикалов аминокислот образовывать связи с различными по природе веществами (лигандами ): углеводами, липидами, нуклеотидами, минеральными соединениями. Если связь прочная, то этот комплекс, называемый сложным белком , выполняет предназначенные для него функции.
Кооперативность	характерна для белков, имеющих четвертичную структуру. Гемоглобин состоит из 4-х протомеров, каждый из которых соединён с гемом, способным связываться с кислородом. Но гем первой субъединицы это делает медленно, а каждый последующий – легче.
Полифункциональность	свойство одного белка выполнять самые разные функции. Миозин – сократительный протеин мышц обладает также каталитической активностью, гидролизуя при необходимости АТФ. Вышеназванный гемоглобин тоже способен работать ферментом — каталазой.
Комплементарность	Все белки так укладываются в пространстве, что формируются участки, комплементарные другим соединениям, что обеспечивает выполнение различных функций (образование комплексов энзим-субстрат, гормон-рецептор, антиген-антитело.

Классификация белков

Выделяют простые белки , состоящие только из аминокислот, и сложные , включающие простетическую группу . Простые белки делятся на глобулярные и фибриллярные , а также в зависимости от аминокислотного состава на основные, кислые, нейтральные . Глобулярные основные белки — протамины и гистоны . Имеют низкую молекулярную массу, за счет наличия аргинина и лизина у них резко выражена основность, благодаря «-» заряду, легко взаимодействуют с полианионами нуклеиновых кислот. Гистоны, связываясь с ДНК, помогают компактно укладываться в ядре и регулировать синтез белка. Эта фракция гетерогенна и при взаимодействии друг с другом, образуют нуклеосомы , на которые наматываются нити ДНК.

К кислым глобулярным белкам принадлежат альбумины и глобулины , содержащиеся во внеклеточных жидкостях (плазме крови, ликворе, лимфе, молоке) и отличающиеся по массе и размерам. Альбумины имеют молекулярную массу 40-70 тыс. Д в отличие от глобулинов (свыше 100 тыс.Д). Первые включают глутаминовую кислоту, что создаёт большой «-» заряд и гидратную оболочку, позволяющую иметь высокую стабильность их раствора. Глобулины — менее кислые белки, поэтому легко высаливаются и являются гетерогенными, с помощью электрофореза делятся на фракции. Способны связываться с различными соединениями (гормонами, витаминами, ядами, лекарствами, ионами), обеспечивая их транспорт. С их помощью стабилизируются важные параметры гомеостаза: рН и онкотическое давление. Выделяют также иммуноглобулины (IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), которые служат антителами, а также белковые факторы свёртывания крови.

В клинике используют так называемый белковый коэффициент (БК) , представляющий отношение концентрации альбуминов к концентрации глобулинов:

Его величины колеблются в зависимости от патологических процессов.

Фибриллярные белки делят на две группы: растворимые (актин, миозин, фибриноген) и нерастворимые в воде и водно-солевых растворах (белки опорных — коллаген, эластин, ретикулин и покровных — кератин тканей).

В основе классификации сложных белков лежат особенности строения простетической группы. Металлопротеин — ферритин , богатый катионами железа, и локализующийся в клетках системы мононуклеарных фагоцитов (гепатоцитах, спленоцитах, клетках костного мозга), является депо данного металла. Избыток железа приводит к накоплению в тканях – гемосидерина , провоцируя развитие гемосидероза . Металлогликопротеиины — трансферрин и церулоплазмин плазмы крови, служащие транспортными формами ионов железа и меди соответственно, выявлена их антиоксидантная активность. Работа многих ферментов зависит от наличия в молекулах ионов металлов: для ксантиндегидрогеназы — Мо ++ , аргиназы – Mn ++ , а алкогольДГ – Zn ++ .

Фосфопротеины – казеиноген молока, вителлин желтка и овальбумин белка яиц, ихтулин икры рыб. Играют важную роль в развитии зародыша, плода, новорождённого: их аминокислоты необходимы для синтеза собственных белков тканей, а фосфат используется или как звено ФЛ – обязательных структур мембран клеток, или как важнейший компонент макроэргов – источников энергии в генезе различных соединений. За счет фосфорилирования-дефосфорилирования ферменты регулируют свою активность.

В состав нуклеопротеинов входят ДНК и РНК. В качестве апопротеинов выступают гистоны или протамины. Любая хромосома – это комплекс одной молекулы ДНК с многими гистонами. С помощью нуклеосом происходит накручивание нити данного полинуклеотида, что уменьшает его объём.

Гликопротеины включают в свой состав различные углеводы (олигосахариды, ГАГ типа гиалуроновой кислоты, хондроитин-, дерматан-, кератан-, гепарансульфатов). Слизь, богатая гликопротеинами, обладает высокой вязкостью, защищая стенки полых органов от действия раздражителей. Гликопротеины мембран обеспечивают межклеточные контакты, работу рецепторов, в плазмолеммах эритроцитов отвечают за группоспецифичность крови. Антитела (олигосахариды) взаимодействуют с конкретными антигенами. В основе функционирования интерферонов, системы комплемента лежит тот же принцип. Церулоплазмин и трансферрин, транспортирующие в плазме крови ионы меди и железа, являются тоже гликопротеинами. К этому классу белков принадлежат некоторые гормоны аденогипофиза.

Липопротеины в составе простетической группы содержат различные липиды (ТАГ, свободный ХС, его эфиры, ФЛ). Несмотря на присутствие самых различных веществ, принцип строения мицелл ЛП сходен (Рис. 1.1). Внутри данной частицы находится жировая капля, содержащая неполярные липиды: ТАГ и эфиры ХС. Снаружи ядро окружено однослойной мембраной, образованной ФЛ, белком (аполипопротеином) и ХС. Некоторые белки интегральны и не могут быть отделены от липопротеина, а другие способны переноситься от одного комплекса к другому. Полипептидные фрагменты формируют структуру частицы, взаимодействуют с рецепторами на поверхности клеток, определяя, каким тканям он необходим, служат ферментами или их активаторами, модифицирующими ЛП. Методом ультрацентрифугирования выделили следующие типы липопротеинов: ХМ, ЛПОНП, ЛППП, ЛПНП, ЛПВП . Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и обеспечивает транспорт определённых липидов в биологических жидкостях. Молекулы этих протеинов хорошо растворимы в крови, т.к. имеют небольшие размеры и отрицательный заряд на поверхности. Часть ЛП способна легко диффундировать через интиму артерий, питая её. Хиломикроны служат перевозчиками экзогенных липидов, продвигаясь сначала по лимфе, а затем по кровотоку. По мере продвижения ХМ теряют свои липиды, отдавая их клеткам. ЛПОНП служат основными транспортными формами синтезированных в печени липидов, в основном ТАГ, а доставка эндогенного ХС из гепатоцитов к органам и тканям осуществляется ЛПНП . По мере того, как они отдают липиды клеткам–мишеням, плотность их увеличивается (преобразуются в ЛППП ). Катаболическая фаза обмена ХС осуществляется ЛПВП , которые переносят его из тканей в печень, откуда он в составе желчи выводится через ЖКТ из организма.

У хромопротеинов простетической группой может быть вещество, имеющее окраску. Подкласс — гемопротеиды , небелковой частью служит гем . Гемоглобин эритроцитов обеспечивает газообмен, имеет четвертичную структуру, состоит из 4-х разных у эмбриона, плода, ребёнка полипептидных цепей (Раздел IV. Глава 1). В отличие от Hb миоглобин имеет один гем и одну полипептидную цепь, свёрную в глобулу. Сродство миоглобина к кислороду выше, чем у гемоглобина, поэтому он способен принимать газ, депонировать и отдавать митохондриям по мере необходимости. К гемсодержащим белкам относятся каталаза, пероксидаза , являющиеся ферментами АРЗ; цитохромы – компоненты ЭТЦ, отвечающей за основной биоэнергетический процесс в клетках. Среди дегидрогеназ, участников тканевого дыхания, находят флавопротеины – хромопротеины, имеющие жёлтую (flavos — жёлтый) окраску за счёт наличия в них флавоноидов – компонентов ФМН и ФАД. Родопсин – сложный белок, простетической группой которого служит активная форма витамина А – ретинол жёлто-оранжевого цвета. Зрительный пурпур – основное светочувствительное вещество палочек сетчатки глаза, обеспечивает восприятие света в сумерках.

Функции белков

Структурная (пластическая)	Протеины составляют основу клеточных и органоидных мембран, а также составляют основу ткани (коллаген в соединительной ткани).
Каталитическая	Все ферменты – белки — биокатализаторы.
Регуляторная	Многие гормоны, секретируемые передней долей гипофиза, паращитовидными железами имеют белковую природу.
Транспортная	В плазме крови альбумины обеспечивают перенос ВЖК, билирубина. Трансферрин отвечает за доставку катионов железа.
Дыхательная	Мицеллы гемоглобина , локализующиеся в эритроцитах, способны связываться с различными газами, в первую очередь, с кислородом, углекислотой, участвуя непосредственно в газообмене.
Сократительная	Специфические белки миоцитов (актин и миозин ) — участники сокращения и расслабления. Подобный эффект в момент расхождения хромосом при митозе проявляет протеин цитоскелета тубулин .
Защитная	Белковые факторы свёртывания крови защищают организм от неадекватных кровопотерь. Иммунные белки (γ-глобулины, интерферон, протеины системы комплемента) борются с поступающими в организм чужеродными веществами – антигенами .
Гомеостатическая	Вне- и внутриклеточные белки могут удерживать на постоянном уровне рН (буферные системы ) и онкотическое давление среды.
Рецепторная	Гликопротеины клеточных и органоидных мембран, локализуясь на наружных участках, воспринимают различные сигналы регуляции.
Зрительная	Зрительные сигналы в сетчатке принимает белок – родопсин .
Питательная	Альбумины и глобулины плазмы крови служат резервами аминокислот
	Белки хромосом (гистоны, протамины ) участвуют в создании баланса экспрессии и репрессии генетической информации.
Энергетическая	При голодании или патологических процессах, когда нарушается использование углеводов с энергетической целью (при сахарном диабете) усиливается тканевой протеолиз, продукты которого аминокислоты (кетогенные ), распадаясь, служат источниками энергии.